Complex de proteine: determinarea, compoziția, structura, structura, funcții, clasificare și caracterizare. Care este diferența proteine simple din complex?

O proteină complexă, cu excepția componentei de proteină cuprinde el însuși un grup suplimentar de o natură diferită (protezare). Deoarece această componentă sunt carbohidrați, lipide, metale, reziduuri de fosforic , acid nucleic. Care este diferența proteine simple din complexe, pe ce tipuri de împărțit aceste substanțe, și care sunt caracteristicile lor, acest articol va spune. Diferența principală dintre substanțele în cauză - compoziția lor.

proteine complexe: Definiție

Acest material cu două componente, care includ proteina simpla (lanțuri de peptide) și material non-proteică (grupare prostetică). În procesul de hidroliză se formează aminoacizii și porțiunea neproteic de produși de descompunere. Care este diferența proteine simple din complex? Primul constă numai din aminoacizi.

Clasificarea și caracterizarea proteinelor complexe

Aceste substanțe sunt împărțite în tipuri în funcție de tipul de grupuri suplimentare. Pentru proteine complexe includ:

• Glicoproteine - proteine, molecule din care conțin un fragment carbohidrat. Printre acestea se numără proteoglicani (componente spațiale intercelular), inclusiv în mucopolizaharide structura sa. Pentru imunoglobulinele sunt glicoproteine.
• Lipoproteinele cuprind o componentă lipidică. Acestea includ apolipoproteine, care îndeplinește funcția de a asigura transportul lipidelor.
• Metaloproteinelor conțin ioni metalici (cupru, mangan, fier, etc.), legat printr-o interacțiune donor-acceptor. Această grupă nu include proteine care cuprind hem compus profirinovogo inel cu fier și altele asemenea pe structura compusului (clorofilă, în special).
• Nucleoproteine - proteine cu legături necovalente cu acizi nucleici (ADN, ARN). Printre acestea se numără cromatinei - componenta de cromozomi.
• 5. Fosfoproteidy, care includ cazeină (cheag de proteine complexe) includ resturi legate covalent de acid fosforic.

• Chromoproteins colorația unește componenta protetice. Această clasă include proteine hem, clorofila si flavoproteinelor.

Caracteristici ale glicoproteine și proteoglicani

Aceste proteine sunt substanțe complexe. Proteoglicanii conțin o fracție mare de glucide (80-85%), conținutul convențional glicoproteină este de 15-20%. Acizii uronici sunt prezente numai în proteoglicanii moleculă, carbohidrați diferă în unitățile lor regulate structura repetarea. Care este structura si functia de proteine complexe, glicoproteine? lanțurile de carbohidrați includ doar 15 de unități și să aibă o structură neregulată. Structurile de carbohidrati de comunicare glicoproteine cu componentul proteic este în mod obișnuit prin intermediul resturilor de aminoacizi, cum ar fi serină sau asparagină.

Funcțiile glicoproteine:

• Sunt o parte a peretelui celular bacterian, os țesutului conjunctiv și cartilaje, colagen inconjoara fibrele de elastina.
• Joaca un rol protector. De exemplu, această structură au anticorpi, interferoni, factori de coagulare a sângelui (protrombină, fibrinogen).
• Sunt receptori care interacționează cu efector - o mică moleculă non-proteine. În sfârșit, aderarea la proteine, conduce la o schimbare în conformația sa, ceea ce conduce la un răspuns intracelular specific.
• Efectuați funcția hormonale. Aceasta se referă la o gonadotropină glicoproteina, hormon de stimulare a tiroidei și adrenocorticotrop.
• Substanță transportată în sânge și ioni prin membrana celulară (transferina, transcortina, albumină, Na +, K + ATPaza).

Prin glicoproteina de enzime includ colinesterază și nucleaza.

Mai multe despre proteoglicanii

De obicei proteina complex proteoglicanului include în lanțul său structură mare de carbohidrați cu resturi repetitive de dizaharide care constau dintr-un acid uronic și aminozahar. Oligo- sau polizaharide numite lanțuri glicani. Primul conțin, de obicei 2-10 unități de monomer.

În funcție de structura lanțurilor carbohidrat secreta tipuri diferite ale acestora, de exemplu, heteropolizaharide acide cu mai multe grupări acide sau glycosaminoglycan care conțin grupări amino. Acestea din urmă includ:

• Acidul hialuronic, care este utilizat în mod activ în produsele cosmetice.
• Heparina, care împiedică coagularea sângelui.
• Keratan sulfat - componente ale cartilajului si cornee.
• sulfați condroitina sunt parte a cartilajului și lichidul sinovial.

Acești polimeri - componente proteoglicani care umplu spațiul intercelular, reține apa, lubrifia părțile mobile ale articulațiilor, este componentele structurale ale acestora. Hidrofilia (solubilitate bună în apă) proteoglicanii le permite în spațiul intercelular pentru a crea o barieră pentru moleculele mari și microorganisme. Cu ajutorul lor crea o matrice gelifiat în care fibrele imersate ale altor proteine importante, cum ar fi colagen. benzile sale din mediul proteoglican au o formă copac.

Caracteristici și tipuri de lipoproteine

proteina complex Lipoproteina are un caracter hidrofil și hidrofob dublu bine pronunțat. Molecula de miez (partea hidrofobă) formează o esteri nepolari de colesterol și trigliceride.

Afară în zona hidrofilă aranjate parte de proteine, fosfolipide, colesterol. Există mai multe varietăți de proteine de lipoproteine, în funcție de structura lor.

Principalele clase de lipoproteine:

• Sofisticate de proteine cu densitate mare (HDL, α lipoproteine). Se deplasează colesterolul la ficat și țesuturile periferice.
• densitate joasă (LDL, beta-lipoproteine). In plus fata de colesterol este transportat triacilgliceride și fosfolipide.
• Foarte joasă densitate (VLDL, pre-β-lipoprotein). Efectuați o funcție similară cu LDL.
• Chilomicronii (CM). Transporturi acizilor grași și a colesterolului din intestin după ingestia de alimente.

patologie vasculară, cum ar fi arterioscleroza, rezultă din raportul necorespunzătoare a diferitelor tipuri de lipoproteine în sânge. Prin caracterizarea compoziției poate fi dezvăluit mai multe schimbări structura tendințe fosfolipide (de la HDL la chilomicroni): reducerea proporției de proteine (80 până la 10%), și fosfolipide, triacilgliceride creștere procentuală (20 până la 90%).

Printre multe enzime importante, metaloproteinelor

Metaloproteinelor pot include ioni metalici multiple. Prezența lor influențează orientarea substratului în situsul activ (catalitic) a enzimei. Ionii de metal sunt situate în site-ul activ și joacă un rol important în reacția catalitică. ion adesea acționează ca un acceptor de electroni.

Exemple de metale conținute în structura enzimei metaloproteinelor:

• Cuprul este inclus în citocromoxidază, care, împreună cu hem conține un ion al acestui metal. Enzima implicată în formarea de ATP la lanțul respirator.
• Fier conțin enzime cum ar fi feritina, fier îndeplinește funcția de depozitare într-o celulă; transferină - un purtător de fier în sânge; reacția catalazei este responsabilă pentru neutralizarea peroxid de hidrogen.
• Zinc - metal, care este caracteristică pentru alcoolul implicat în oxidarea etanolului și alcooli similari; lactat dehidrogenaza - o enzimă în metabolismul acidului lactic; anhidraza carbonică care catalizează formarea acidului carbonic din CO ₂ și H ₂ O; fosfataza alcalină, efectuează scindare hidrolitică a esterilor fosfat cu diferiți compuși; α2-macroglobulina - sange de proteine antiproteazny.
• Seleniul este o parte thyroperoxidase care participă la formarea de hormoni tiroidieni; glutation peroxidaza, care acționează ca o funcție antioxidant.
• Calciul este caracteristic pentru structura α-amilazei - enzimă hidrolitică amidon de clivaj.

fosfoproteină

Acea parte a complexului fosfoproteina de proteine? Pentru această categorie caracterizată prin prezența grupării fosfat, care este legat de restul de proteină printr-un aminoacid cu o grupare hidroxil (tirozină, serină sau treonină). Ce acid fosforic, în timp ce în structura unei proteine? Se schimbă structura moleculară, dându-i o sarcină, crește solubilitatea, afectează proprietățile proteinei. Exemple sunt fosfoproteină cazeină și ovalbumină lapte, dar mai ales în categoria proteinelor complexe sunt enzime.

grup de fosfat joaca un rol important functionale, cat mai multe proteine asociate cu aceasta nu este permanentă. În cușcă procesează tot timpul de fosforilare și defosforilare apar. Ca urmare, reglementarea se realizează în proteine. De exemplu, în cazul în care histone - proteine legate de acizi nucleici procedează în starea fosforilată, atunci activitatea genomului (materialul genetic) crește. Prin fosforilarea depinde de activitatea enzimelor, cum ar fi glicogen sintaza și glicogen fosforilazei.

nucleoproteine

Nucleoproteine - proteine legate de acizi nucleici. Acestea sunt - o parte integrantă a stocării și reglarea materialului genetic, activitatea ribozomilor, îndeplinind funcția de sinteza proteinelor. Cea mai simplă formă de viață a virusului poate fi numit ribo- și dezoksiribonukleoproteinami, deoarece acestea constau din material genetic și proteine.

Deoarece interacțiunea acidului dezoxiribonucleic (ADN) și histone? În cromatină izolate două tipuri de proteine asociate cu ADN - ul (histone si non-histone). Primul pas implicat în compactarea inițială a ADN-ului. molecula de acid nucleic este răsucit în jurul proteine pentru a forma nucleosomes. Structura Firul format este similar cu perlele sunt formate superrăsucit (cromatina fibriielor) și supercoil (genonema interfaza). Prin acțiunea proteinelor histonice și proteine de niveluri mai ridicate asigură o reducere a dimensiunilor ADN de mii de ori. Este suficient să se compare dimensiunea cromozomului și lungimea de acid nucleic, pentru a evalua importanța proteinelor (6-9 cm și 6,10 microni, respectiv).

Care sunt chromoproteins

Chromoproteins conțin grupuri foarte diverse, care sunt uniți doar de un singur lucru - prezența culorii în componenta protetice. Proteinele complexe din această categorie sunt împărțite în: hemoproteins (contin structura hemului) retinalproteiny (vitamina A), flavoproteinelor (vitamina B2), kobamidproteiny (vitamina B12).

Hemoproteins clasificate în conformitate cu funcțiile pe un non enzimatic (mioglobinovy hemoglobină și proteină) și enzime (citocromilor, catalazele, peroxidaze).

Flavoproteinelor conțin ca derivați componente protetice de vitamina B2, flavin mononucleotidă (FMN) sau flavin adenin dinucleotid (FAD). Aceste enzime sunt, de asemenea, implicate în transformările redox. Acestea includ oxidoreductaze.

Ce este citocromilor?

Așa cum a fost descris mai sus, este alcătuită din porfirinei hemului. Structura sa este format din patru inele de pirol, și un fier bivalent. Un grup special de enzime hem - citocromii, care diferă în compoziția de aminoacizi și numărul de lanțuri de peptide, specializate în efectuarea reacției redox, datorită cărora este asigurată prin transferul de electroni în lanțul respirator. Aceste enzime sunt implicate în oxidarea microzomală - reacțiile inițiale ale biotransformare xenobiotice, ceea ce duce la clearance-ul și metabolismul multor substanțe endogene și exogene, cum ar fi steroizi, acizi grași saturați lor.

Efect grupare prostetică

grupare prostetică, care este o parte a proteinelor complexe afectează proprietățile sale: modifica încărcătura, solubilitatea, thermoplasticity. De exemplu, o astfel de acțiune au reziduurile acide fosforic sau monozaharide. Porțiunea de carbohidrați inclusă în complexul de proteine, proteja de proteoliza (distruse prin hidroliză) afectează penetrarea moleculelor prin membrana celulară, secreția și sortarea acestora. Fragmentul lipidic permite proteinei să creeze canale pentru transportul compușilor solubili slab apă (hidrofobi).

Structura și funcția proteinelor complexe sunt total dependente de gruparea prostetică. De exemplu, folosind hem conținând fier in oxigen hemoglobina are loc legarea și dioxidul de carbon. Datorita nucleoproteine formate prin interacțiunea histonelor, protamina cu ADN sau ARN se produce protejarea materialului genetic, depozitarea compactă, procesul de legare a ARN-ului în sinteza proteinelor. Nucleoproteine numite complexe stabile de proteine și acizi nucleici.

concluzie

Astfel, proteinele complexe au o mare varietate de funcții în organism. Prin urmare, consumul de macro și micronutrienți atât de important pentru sănătate. Metale fac parte din mai multe enzime. Cunoscând biochimie, în special starea de sănătate și de mediu de reședință, puteți ajusta modul de propria putere. De exemplu, teritoriul izolat, caracterizată prin deficitul unui element. Intrarea sa suplimentară în regimul alimentar sub formă de aditivi permite compensarea deficienței.