Specificitatea enzimei: tipuri și caracteristici de acțiune

Cuvântul „enzima“ are rădăcini latine. Tradus înseamnă „aluat“. Englezii au folosit termenul „enzima“, derivat din termenul grecesc care înseamnă același lucru. Enzime numite proteine specializate. Ele sunt formate în celule și au capacitatea de a accelera cursul proceselor biochimice. Cu alte cuvinte, acestea acționează în calitate de catalizatori biologici. Luați în considerare în continuare că reprezintă o specificitate de enzime. также будут описаны в статье. Tipuri de specificitate vor fi , de asemenea , descrise în articol.

caracteristici generale

Manifestarea activității catalitice a unor enzime este cauzată de prezența unui număr de compuși de natură non-proteine. Acestea sunt numite cofactori. Acestea sunt împărțite în două grupe: ioni metalici, precum și un număr de substanțe anorganice precum coenzime (compuși organici).

mecanismul de activitate

Prin natura lor chimică, enzime sunt un grup de proteine. Cu toate acestea, spre deosebire de acesta din urmă, elementele respective conțin situsul activ. Este un set unic de grupări funcționale de resturi de aminoacizi. Ele sunt strict orientate în spațiu datorită structurii terțiare sau cuaternare a enzimei. În situsul activ al situsurile de eliberare de catalizator și substrat. Ultima - este ceea ce se datorează specificității enzimelor. Substratul este substanta care actioneaza asupra proteinei. Anterior, sa crezut că interacțiunea lor se realizează pe un „blocare și cheie“. Cu alte cuvinte, site-ul activ trebuie să se potrivească cu substratul. În prezent, dominat de o altă ipoteză. Se crede că inițial nu există nici o potrivire exactă, dar se pare în cursul interacțiunii substanțelor. Al doilea - un catalizator - un site afectează specificitatea acțiunii. Cu alte cuvinte, ea definește natura reacției accelerate.

structură

Toate enzimele sunt împărțite în una și două componente. Fosta au o structură similară cu structura proteinelor simple. Ele conțin numai aminoacizii. Al doilea grup - proteid - include porțiuni de proteine si non-proteine. Ultimele acte coenzima prima - apoenzimei. Ultimul determină specificitatea de substrat a enzimei. Adică, îndeplinește funcția de secțiunea de substrat în situsul activ. Coenzima, respectiv, servește ca o regiune catalitică. Aceasta implică specificitatea acțiunii. După cum se poate acționa ca coenzime vitamine, metale, și alți compuși cu greutate moleculară mică.

cataliză

Apariție oricărei reacții chimice ca urmare a coliziunii moleculelor de substanțe care interacționează. mișcarea lor în sistem este determinată de prezența potențială a energiei libere. Reacțiile chimice trebuie să molecule au luat starea de tranziție. Cu alte cuvinte, acestea ar trebui să aibă suficientă putere pentru a trece o barieră de energie. Reprezintă cantitatea minimă de energie pentru a conferi toate moleculele de reactivitate. Toți catalizatorii, enzime, inclusiv, capabile să reducă bariera energetică. Acest lucru contribuie la progresul accelerat al reacției.

În ceea ce apare specificitatea enzimelor?

Această capacitate se reflectă în accelerarea doar o reacție specifică. Enzimele pot afecta unul și același substrat. Cu toate acestea, fiecare dintre ele va accelera doar reacția specifică. Specificitatea reacției enzimei poate fi văzută în complexul piruvat dehidrogenază. Conține proteine, care afectează PVC. Principalele sunt: piruvat dehidrogenază, piruvat decarboxilaza, acetil. Reacția în sine este menționată ca decarboxilarea oxidativă a STC. Produsul acționează ca acid acetic său activ.

clasificare

Următoarele tipuri de enzime specifice:

1. Stereochimie. Este exprimat în capacitatea unei substanțe de a afecta unul dintre stereoizomerii posibili ai substratului. De exemplu, este capabil să acționeze pe fumarat fumaratgidrotaza. Cu toate acestea, aceasta nu afectează izomerul cis - acidul maleic.
2. Absolut. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Specificitatea enzimei de acest tip este exprimat în capacitatea unei substanțe de a afecta numai un substrat specific. De exemplu, zaharazei reacționează numai cu zaharoză, arginase - arginină și așa mai departe.
3. Relativă. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Specificitatea enzimei în acest caz , este exprimat în capacitatea unei substanțe de a afecta un grup de substraturi care au o legătură de același tip. De exemplu, alfa-amilaza reacționează cu glicogen și amidon. Ei au un tip de conexiune glicozid. Tripsina, pepsina, chimotripsina afectează multe proteine grup de peptide.

temperatură

в определенных условиях. Enzimele sunt specifice în anumite condiții. Pentru cele mai multe dintre ele ca cel mai bun să ia temperatura de + 35 ... + 45 de grade. Atunci când introducerea substanței în ceea ce privește rate mai mici, activitatea acesteia va scădea. Această condiție este menționată ca o inactivare reversibilă. Cand temperatura creste capacitatea de restaurat. Se spune că, atunci când este plasat în condiții, în care t este valorile de mai sus apar și inactivare. Cu toate acestea, în acest caz, va fi ireversibil, astfel cum este restabilită prin scăderea temperaturii. Acest lucru se datorează Denaturarea moleculei.

Efectul pH-ului

Aciditatea sarcina moleculei depinde. Prin urmare, pH-ul influențează activitatea și specificitatea sitului activ al enzimei. indicele de aciditate optimă pentru fiecare substanță a. Cu toate acestea, în cele mai multe cazuri este 4-7. De exemplu, pentru un alfa-amilază de salivă aciditate optimă este 6.8. În același timp, există o serie de excepții. Optimul aciditate pepsină, de exemplu, 1.5-2.0, chimotripsina și tripsina - 8-9.

concentrare

Cu cât sunt mai enzimă este prezentă, cea mai mare viteza de reacție. O concluzie similară poate fi trasă în ceea ce privește concentrația substratului. Cu toate acestea, determinată teoretic pentru fiecare substanță a saturarea conținutul țintă. Când vine toate site-urile active sunt ocupate de substratul existent. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Astfel , specificitatea enzimei este maxim, indiferent de adăugarea ulterioară a obiectivelor.

Substanță regulatori

Acestea pot fi împărțite în inhibitori și activatori. Ambele aceste categorii sunt împărțite în nespecifice și specifice. Pentru acest ultim tip includ săruri avtivatoram zhelchnokislye (pentru glanda lipază podzheluzhochnoy), ionii de clor (alfa-amilaza), acid clorhidric (pentru pepsină). Activatori nespecifici ioni de magneziu, care afectează kinaze și fosfataze și inhibitori specifici - peptide terminale proenzime. Acestea din urmă sunt forme inactive ale substanțelor. Ele sunt activate prin scindarea peptidelor terminale. Ele corespund anumitor tipuri de fiecare proenzimă în parte. De exemplu, într-o formă inactivă a tripsinei produsă sub formă de trypsinogen. Centrul său activ este închis hexapeptidă terminale, care este un inhibitor specific. Procesul de activare este clivajul acestuia. Site-ul activ al tripsinei, ca urmare a acestui fapt, devine deschis. Inhibitorii nespecifici sunt săruri ale metalelor grele. De exemplu, sulfatul de cupru. Ele provoacă denaturarea de compuși.

inhibiție

Acesta poate fi competitiv. Acest fenomen este exprimat în apariția similaritate structurală dintre inhibitor și substrat. Acestea se angajează într-o luptă pentru link-ul de la site-ul activ. Dacă conținutul de inhibitor este mai mare decât substratul este format inhibitor kopleksferment. Când adăugați schimbarea raportului țintă de substanță. Ca urmare, inhibitorul va fi înlocuit. De exemplu, succinat la succinat acționează dehidrogenază ca substrat. Inhibitorii sunt oxaloacetat sau malonat. Produsele competitive sunt considerate a influența reacția. De multe ori, ele sunt similare cu substraturi. De exemplu, pentru produsul 6-fosfat de glucoză este glucoza. Substratul va fi același fosfat de glucoză-6. inhibiția necompetitivă nu este destinată să similaritate structurală între substanțele. Inhibitor și substratul se pot lega simultan la enzimă. Astfel, există formarea unui compus nou. Ei este inhibitor de kompleksferment-substrat. În timpul interacțiunii centrului activ este blocat. Acest lucru se datorează legării cu inhibitor situsul catalitic al situsului activ. Un exemplu este citocromoxidază. Pentru această enzimă servește ca un substrat de oxigen. Inhibitorii citocrom oxidazei sunt săruri ale acidului cianhidric.

Regulamentul alosteric

În unele cazuri, cu excepția centrului activ, care determină specificitatea enzimei, există o altă legătură. Componenta actioneaza ca un allosteric ea. Dacă același nume este asociat cu ea un activator al enzimei crește eficiența. Dacă ca răspuns la inhibitorul alosteric intră în centru, substanța activă, respectiv scade. De exemplu, adenilat ciclaza și guanilat ciclazei se referă la o enzimă cu tipul de reglare alosteric.